Strona główna
O Instytucie
Struktura
Zakład Biochemii
Pracownia Biochemii Lipidów
Pracownia Bioenergetyki i Błon Biologicznych
Pracownia Sygnałów Komórkowych i Zaburzeń Metabolicznych
Pracownia Metabolizmu Komórki
Pracownia Enzymologii Porównawczej
Pracownia Wewnątrzkomórkowych Kanałów Jonowych
Pracownia Molekularnych Podstaw Ruchów Komórkowych
Pracownia Białek Motorycznych
Pracownia Molekularnych Podstaw Starzenia
Edukacja
Granty europejskie
Nencki w mediach
Zamówienia publiczne
Praca
Biblioteka
Kalendarium
Archiwum
Linki
Informacje dla gości
Kontakt
nencki.gov.pl » Struktura Instytutu »
Zakład Biochemii

 Kierownik
 Prof. Sławomir Pikuła
 e-mail: s.pikula@nencki.gov.pl

Zakład Biochemii powstał w lutym 2007 roku z połączenia Zakładu Biochemii Komórki i Zakładu Biochemii Mięśni. Składa się on z dziewięciu pracowni w tym dwóch nowych wyłonionych w konkursie w 2006 roku (pracownie A. Dobrzyń i K. Zabłockiego). Praca badawcza Zakładu Biochemii koncentruje się na molekularnych mechanizmach regulacji metabolizmu, podziału i śmierci komórek oraz na wyjaśnieniu molekularnych mechanizmów funkcjonowania aparatu skurczu w mięśniach oraz systemu generującego ruch komórek niemięśniowych (pracownie J. Rędowicz i A. Kasprzaka). Badane są mechanizmy podziałów, starzenia i śmierci komórek prawidłowych i nowotworowych. (pracownie E. Sikory i J. Duszyńskiego) oraz metabolizm lipidów w warunkach fizjologicznych i patologicznych (pracownie A. Dobrzyń i K. Zabłockiego). Pracownia A. Szewczyka zaangażowana jest w badania ochronnego działania związków otwierających mitochondrialne kanały potasowe w mięśniach szkieletowych oraz sercu. W pracowni W. Rodego zainteresowania koncentrują się między innymi na badaniach mechanizmu wiązania syntazy tymidylanowej do własnego RNA. W kilku pracowniach prowadzone są badania nad mechanizmami śmierci komórkowej, jej indukcji w nowotworowych komórkach opornych na apoptozę oraz roli wapnia w tym procesie. Homeostaza wapniowa oraz rola białek wiążących wapń w jej utrzymaniu jest przedmiotem zainteresowań pracowni J. Duszyńskiego, S. Pikuły i K Zabłockiego. W pracowni S. Pikuły badana jest struktura, funkcja i rola białek z rodziny aneksyn w procesach fizjologicznych i patologicznych. Natomiast badania prowadzone w pracowni A. Dobrzyń dotyczą molekularnych podstaw lipotoksyczności, ze szczególnym uwzględnieniem mechanizmów prowadzących do insulinooporności oraz roli kwasów tłuszczowych w regulacji ekspresji genów. Badania dotyczące generacji ruchu komórkowego koncentrują się głównie na wyjaśnianiu zależności pomiędzy strukturą i funkcją białek motorycznych, a także regulatorów ich aktywności (pracownie J. Redowicz i A. Kasprzaka). Prowadzone są również badania nad heterogennością kompleksów białka prionowego oraz poznaniem funkcjonalnych aspektów oddziaływania prionów z mikrotubulami (pracownia J. Rędowicz).

Główne osiągnięcia byłego Zakładu Biochemii Komórki oraz byłego Zakładu Biochemii Mięśni:

  • w pracowni S. Pikuły dokonano identyfikacji zależnej od pH domeny aneksyny A6, która prawdopodobnie jest odpowiedzialna za powstawanie w różnych warunkach patofizjologicznych zależnych od potencjału błonowego kanałów o niskiej specyficzności w stosunku do transportowanych jonów;

  • w pracowni J. Duszyńskiego określono rolę puli wapnia mitochondrialnego oraz komórkowych kanałów wapniowych CRAC w ochronie linii komórek Jurkat podczas napływu wapnia indukowanego stresem energetycznym;

  • w pracowni W. Rodego wykazano wysoką ekspresję enzymów zaangażowanych w biosyntezę tymidylanu w komórkach larw pasożytów Trichinella spiralis i T. pseudospiralis) oraz wolno-żyjącego robaka (Caenorhabditis elegans), co sugeruje globalne zatrzymanie komórek w cyklu komórkowym;

  • w pracowni E. Sikory wykazano, że indukcja katastrofy mitotycznej lub starzenia komórkowego może stanowić przełamanie oporności na apoptozę komórek nowotworowych oraz że naturalny barwnik kurkumina jest potencjalnym induktorem tych procesów;

  • w pracowni A. Szewczyka scharakteryzowano (pod względem biochemicznym i farmakologicznym) kanały potasowe obecne w wewnętrznej błonie mitochondriów mięśni szkieletowych, serca oraz mózgu;

  • w pracowni J. Rędowicz scharakteryzowano wpływ białka prionowego na powstawanie mikrotubuli oraz wyjaśniono mechanizm początkowych etapów polimeryzacji aktyny indukowanej przez sól nieorganiczną;

  • w pracowni A. Kasprzaka opracowano metodę przygotowania pseudo-hetero­dimerycznej kinezyny Ncd, w której każda podjednostka może być niezależnie manipulowana genetycznie;

  • w pracowni K. Zabłockiego zidentyfikowano receptor nukleotydów biorący udział w zaburzonej homeostazie wapniowej w mioblastach myszy wykazujących cechy dystrofii.

W Zakładzie Biochemii znajdują się ogólnodostępne stanowiska pracy wyposażone w wysokiej klasy urządzenia. Stanowisko cytometryczne wyposażone jest w cytometr przepływowy FACSCalibur firmy Beckton-Dickinson oraz cytometr skaningowy iCys firmy CompuCyte.  W bardzo niedługim czasie zostanie ono wzbogacone w sorter komórkowy. Cytometr skaningowy jest wyposażony w mikroskop odwrócony i stanowi połączenie cytometrii z wysokiej klasy analizą obrazu. Stanowisko Czarnych Błon ( Black Lipid Membrane- BLM) pozwala identyfikacje, charakterystykę i oznaczanie aktywności białek kanałówjonowych. Stanowisko Till Photonics jest to mikroskop fluorescencyjny (TILL Photonics GmbH), który może być wykorzystany do pomiarów przyżyciowych jak na przykład zmian stężenia wapnia w komórce. InGenius Bio Imaging system z firmy Syngene służy do dokumentacji i analizy żeli, kliszy fotograficznych, kolonii bakteryjnych i innych widzianych w świetle białym i UV.

 

Wybrane publikacje Zakładu

Jarmuła A., Cieplak P., Krygowski T.M., Rode W. (2007) The effect of 5-substitution in the pyrimidine ring of dump on the interaction with thymidylate synthase: Molecular modeling and QSAR. Bioorg. Med. Chem. 15: 2346-2358

Kicińska A., Swida A., Bednarczyk P., Koszela-Piotrowska I., Choma K., Dołowy K., Szewczyk A., Jarmuszkiewicz W. (2007) ATP-sensitive potassium channel in mitochondria of the eukaryotic microorganism Acanthamoeba castellanii. J. Biol. Chem. 282: 17433-17441

Schönfeld P., Wojtczak L. (2007) Fatty acids decrease mitochondrial generation of reactive oxygen species at the reverse electron transport but increase it at the forward transport. Biochim Biophys Acta 1767: 1032-1040

Sobczak M., Kocik E., Rędowicz M.J. (2007) A novel Amoeba proteus 120-kDa actin-binding protein with only one filamin repeat and a coiled-coil region. Biochem. Cell Biol. 85: 22-31

Kirilenko A., Pikuła S., Bandorowicz-Pikuła J. (2006) Effects of mutagenesis of W343 in human annexin A6 isoform 1 on its interaction with GTP: nucleotide-induced oligomer formation and ion channel activity. Biochemistry 45: 4965-4973

Reuther C., Hajdo Ł., Tucker R., Kasprzak A. A., Diez S. (2006) Biotemplated nanopatterning of planar surfaces with molecular motors. Nano Lett. 6: 2177-2183

Sikora E., Bielak-Zmijewska A., Magalska A., Piwocka K., Mosieniak G., Kalinowska M., Widlak P., Cymerman I. A., Bujnicki J.M. (2006) Curcumin induces caspase-3-dependent apoptotic pathway but inhibits DNA fragmentation factor 40/caspase-activated DNase endonuclease in human Jurkat cells. Mol. Cancer Ther. 5: 927-934

Yeung D., Zabłocki K., Jiang T., Arkle S., Brutkowski W., Brown J., Lochmuller H., Simon J., Barnard E.A., Górecki D.C. (2006) Increased susceptibility to ATP via alteration of P2X receptor function in dystrophic mdx mouse muscle cell. FASEB J.  20: 610-620               

Wawro B., Khaitlina S. Y., Galińska-Rakoczy A., Strzelecka-Gołaszewska H. (2005) Role of actin DNase-I-binding loop in myosin subfragment 1-induced polymerization of G-actin. Implications to the polymerization mechanism. Biophys. J. 88: 2883-2896

Zabłocki K., Szczepanowska J., Duszyński J. (2005) Extracellular pH modifies mitochondrial control of capacitative calcium entry in Jurkat cells. J. Biol. Chem. 280: 3516-3521          

Zhang L., Balcerzak M., Radisson J., Thouverey C., Pikuła S., Azzar G., Buchet R. (2005) Phosphodiesterase activity of alkaline phosphatase in ATP-initiated Ca2+ and phosphate deposition in isolated chicken matrix vesicles. J. Biol. Chem. 280: 37289-37296



do góry strony

Opublikowano: 2007-11-22 11:18
 

w Internecie w tym portalu